Cosa (chi) è Пиридоксалевые ферменты - definizione

Пищеварительные ферменты

Пиридоксалевые ферменты

ферменты, простетической группой которых является пиридоксальфосфат. К П. ф. относятся аминотрансферазы, рацемазы, декарбоксилазы, ди- и моноаминоксидазы и многие др. ферменты, катализирующие важнейшие превращения аминокислот в организмах. Общую теорию действия П. ф. разработали в 1952 А. Е. Браунштейн и М. М. Шемякин и в 1954 американские учёные Д. Мецлер и Э. Снелл. Согласно этой теории, каталитическое действие П. ф. обусловлено способностью альдегидной группы (- CHO) пиридоксальфосфата образовывать азометины типа I и II (Шиффовы основания) при взаимодействии с аминами и аминокислотами:

В азометинах происходит смещение электронов по направлению от α-углеродного атома аминокислоты к атому азота пиридинового кольца пиридоксальфосфата (показано стрелками), что приводит к поляризации и разрыву связей у α-углеродного атома аминокислоты. Направление и специфичность происходящих далее реакций определяются структурой белковой части фермента - апоферментом. В П. ф. альдегидная группа пиридоксальфосфата образует связь с ε-NH₂-группой остатка лизина в апоферменте. Поэтому первый этап взаимоействия П. ф. с субстратом аминокислотой) - реакция замещения, в ходе которой NH₂-группа аминокислоты вытесняет NH₂-группу фермента из связи с СО-группой пиридоксальфосфата с образованием азометина I. Наиболее подробно изучен молекулярный механизм переаминирования (См. Переаминирование). В этом случае азометин I превращается в азометин II, который легко гидролизуется с образованием оксокислоты (III) и пиридоксальфосфата (IV); далее реакция идёт между связанными с ферментом пиридоксаминфосфатом и др. оксокислотой, что приводит к образованию новой аминокислоты и пиридоксальфосфата. В аминотрансферазах функции кофермента (См. Коферменты) могут выполнять как пиридоксальфосфат, так и пиридоксаминфосфат, подвергающиеся взаимопревращению в ходе переаминирования.

Лит.: Браунштейн А. Е., Шемякин М. М., Теория процессов аминокислотного обмена, катализируемых пиридоксалевыми энзимами, "Биохимия", 1953, т. 18, в. 4; Химия и биология пиридоксалевого катализа, М., 1968; Браунштейн А. Е., Amino group transfer, в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 9, N. Y., 1973.

Ю. М. Торчинский.

Пищеварительные ферменты

ферменты, вырабатываемые органами пищеварительной системы и осуществляющие расщепление пищи в процессе пищеварения (См. Пищеварение); относятся к классу гидролаз (См. Гидролазы), специфичных в отношении типа расщепляемой связи. Протеазы (эндопептидазы - Пепсин, Трипсин, Химотрипсин и др. и экзопептидазы - аминопептидаза (См. Аминопептидазы), карбоксипептидаза (См. Карбоксипептидазы), три- и дипептидаза и др.) поэтапно гидролизуют определённые пептидные связи (См. Пептидная связь) белков с образованием в конечном итоге аминокислот. Карбогидразы катализируют различные стадии гидролиза углеводов. Амилазы расщепляют крахмал и гликоген, α- и β-гликозидазы гидролизуют олиго- и дисахариды с образованием моносахаридов. Эстеразы гидролизуют различные эфиры, например липаза (См. Липазы) расщепляет жиры с образованием глицерина и жирных кислот; щелочная фосфатаза гидролизует фосфорные эфиры, Нуклеазы - нуклеиновые кислоты. П. ф. могут действовать за пределами клетки, внутри неё или в составе клеточной мембраны, участвуя в различных типах пищеварения. Полагают, что П. ф. некоторых непищеварительных органов могут участвовать в межуточном обмене, выполняя непищеварительные функции.

Набор П. ф. у разных видов животных может значительно варьировать и зависит от характера пищи и образа жизни животного. Наиболее разнообразны П. ф. у всеядных животных. Плотоядные обладают П. ф. с высокой протеолитической и слабой карбогидразной активностью; у травоядных более активны карбогидразы. Примером узкой пищевой специализации, обусловленной наличием специальных П. ф., служат виды, питающиеся древесиной и растительными волокнами и способные благодаря имеющемуся у них ферменту - целлюлозе (См. Целлюлоза) - расщеплять целлюлозу (Корабельный червь, некоторые Древоточцы и многие микроорганизмы). Некоторые виды используют для переваривания пищи П. ф. симбионотов или П. ф., содержащиеся в самой пище. Многие паразиты утратили большинство важнейших П. ф. и, как правило, питаются продуктами пищеварения хозяина.

Лит.: Проссер Л., Браун Ф., Сравнительная физиология животных, пер. с англ., М., 1967, гл. 5.

А. М. Уголев, В. В. Егорова.

ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

вырабатываются органами пищеварения и расщепляют сложные вещества пищи на более простые, легко усвояемые организмом соединения. Белки расщепляются протеазами (трипсин, пепсин и др.), углеводы - гликозидазами (амилаза), жиры - липазами. Набор пищеварительных ферментов у разных организмов может варьировать и зависит от характера пищи и образа жизни животного.
---
вырабатываются органами пищеварения и расщепляют сложные вещества пищи на более простые, легко усвояемые организмом соединения. Белки расщепляются протеазами (трипсин, пепсин и др.), углеводы - гликозидазами (амилаза), жиры - липазами. Набор пищеварительных ферментов у разных организмов может варьировать и зависит от характера пищи и образа жизни животного.

Wikipedia

Ферменты пищеварения

Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи ( полисахариды ) до более простых веществ ( олигосахаридов) , которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части. Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к гидролазам, что означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.

Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.

Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.

По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:

протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке);
липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина;
карбогидразы гидролизуют углеводы

сахараза расщепляет сахарозу, мальтаза расщепляет мальтозу, лактаза расщепляет лактозу лактаза

нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Ферменты пищеварения